Istvan Horvath
Min forskning är huvudsakligen inriktad på att studera felveckning och aggregering av proteiner samt de roller som dessa processer spelar i olika sjukdomar - bland andra typ 2-diabetes, Parkinsons- och Alzheimers sjukdom. Mina resultat bidrar till den grundläggande förståelsen av dessa sjukdomar vilket möjliggör utveckling av bättre behandlingsmetoder och förebyggande strategier.
Visar 23 publikationer
Biological Amyloids Chemically Damage DNA
Distinct growth regimes of α-synuclein amyloid elongation
Amyloids of α-Synuclein Promote Chemical Transformations of Neuronal Cell Metabolites
Amyloid Fibers of α-Synuclein Catalyze Chemical Reactions
Response to crowded conditions reveals compact nucleus for amyloid formation of folded protein
Macromolecular crowding modulates α-synuclein amyloid fiber growth
Effects of the toxic metals arsenite and cadmium on α-synuclein aggregation in vitro and in cells
A gut bacterial amyloid promotes α-synuclein aggregation and motor impairment in mice
Redox-Dependent Copper Ion Modulation of Amyloid-β (1-42) Aggregation In Vitro
Biochemical evidence of both copper chelation and oxygenase activity at the histidine brace
Abundant fish protein inhibits α-synuclein amyloid formation
In vitro analysis of α-synuclein amyloid formation and cross-reactivity
Copper chaperone blocks amyloid formation via ternary complex
Cross-talk between amyloidogenic proteins in type-2 diabetes and Parkinson's disease
Direct Correlation Between Ligand-Induced α-Synuclein Oligomers and Amyloid-like Fibril Growth.
Ladda ner publikationslistor
Du kan ladda ner denna lista till din dator.
Filtrera och ladda ner publikationslista
Som inloggad användare hittar du ytterligare funktioner i MyResearch.
Du kan även exportera direkt till Zotero eller Mendeley genom webbläsarplugins. Dessa hittar du här:
Zotero Connector
Mendeley Web Importer
Tjänsten SwePub erbjuder uttag av Researchs listor i andra format, till exempel kan du få uttag av publikationer enligt Harvard och Oxford i .RIS, BibTex och RefWorks-format.